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武漢病毒所胡志紅、王曼麗團隊成功建立了一種研究活細胞內蛋白質互作的新方法
文章來源:    發布時間:2019-06-21    【字號:

近日,487彩票武汉病毒研究所/病毒学國家重點實驗室胡志红、王曼丽研究团队在蛋白质相互作用的研究方法方面取得重要进展,相关研究成果以“Mito-docking: A novel in vivo method to detect protein-protein interactions”(線粒體錨定:一種研究活細胞內蛋白間相互作用的新方法)爲題發表在國際學術期刊《Small Methods》上。

蛋白質之間的相互作用對生命活動至關重要。盡管已有不少體內研究蛋白互作的方法,但由于許多蛋白互作是高度動態的,因而用傳統的方法難以捕獲。本研究基于“招募”和“聚集”的原理,即將 “誘餌”蛋白A錨定在線粒體的外膜上,如B蛋白能與A蛋白互作,則將被“捕獲”到線粒體外膜,發生富集;如C蛋白不與A蛋互作,則不會發生定位變化(圖1)。文章首先用線粒體錨定(Mito-docking)的方法有效驗證了G蛋白亞基γ2β1間的互作,並進一步運用該方法研究了核轉運受體(importin α isoforms)與貨物蛋白(經典的核定位信號cNLS)之間的互作,揭示了核轉運受體-貨物蛋白的識別特異性(圖2)

研究發現,該方法不僅能有效檢測如核運輸過程中的短暫蛋白間互作,還能對蛋白互作的強度進行相對定量分析,是一種高效、直觀、簡單的研究活細胞中蛋白質互作的新方法。

武汉病毒所博士生邵伟为该论文的第一作者,王曼丽副研究员和胡志红研究员是该论文的共同通讯作者。该研究得到了487彩票前沿科学重点研究项目(QYZDJ-SSW-SMC021)、國家自然科學基金創新研究群體項目(31621061)和病毒学國家重點實驗室病毒学前沿科学重点研究项目(klv-2016-03)的資助。

1. Mito-docking研究蛋白间相互作用的原理示意圖

 

圖2. 利用Mito-docking研究importin α異構體SV40 NLS的識別特異性。A. 將含有線粒體錨定信號的野生型NLSNLSwt)與不同的importin α異構體共转染细胞。发现α6外,其余幾個importin α異構體均被招募到线粒体外膜,从而产生明显的荧光共定位现象。 B. NLS突變後(NLSm)不能與任何importin α異構體互作。

 

文章鏈接:https://doi.org/10.1002/smtd.201900010

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